Новая методика позволяет визуализировать движения макромолекул в водных условиях
Исследователи из Корейского института перспективной науки и технологии (KAIST) наблюдали твистинг (скручивание) белковых молекул в водном растворе (что очень близко к условиям in vivo-экспериментов) в виде рентгеновского молекулярного фильма с разрешением в 100 пикосекунд.
| После потери лиганда в структуре димерного гемоглобина произошли изменения. Расстояние между половинками постепенно уменьшилось, и произошёл поворот на три градуса. (Илл. KAIST / KEK / Tokyo Institute of Technology /Japan Science and Technology Agency.) |
Гемоглобин двухстворчатых моллюсков состоит из двух слабо связанных между собой фрагментов, каждый из которых содержит комплекс железа с порфирином. Молекулы кислорода (обратимо) или угарного газа (почти необратимо) связываются с атомом железа и таким образом переносятся в кровь. В рассматриваемой работе молекулярный комплекс гемоглобина и монооксида углерода подвергался облучению лазером в течение короткого времени. Изменения в молекулярной структуре протеина, происходящие после этого, отслеживались методом разрешённого по времени рассеяния рентгеновских лучей растворами макромолекулярных соединений.
Лазерное облучение использовалось для разрыва связей между железно-порфириновым основанием и монооксидом углерода, результатом чего явилось достижение переходного состояния, в котором монооксид углерода диссоциирует прочь от протеина. При этом молекула гемоглобина постепенно изменялась в течение от 100 пикосекунд до 10 миллисекунд, а расстояние между двумя фрагментами становилось всё короче с постепенным примерным трёхградусным скручиванием друг относительно друга.
Таким образом, получился вполне себе революционный метод, позволяющий визуализировать движения различных протеинов в почти натуральных условиях, подобных тем, что существуют при in vivo-экспериментах.
Можно надеяться, что методика поможет проанализировать молекулярные функции других важных белков в условиях, максимально приближенных к боевым.
Подготовлено по материалам High Energy Accelerator Research Organization.
Исследователи из Корейского института перспективной науки и технологии (KAIST) наблюдали твистинг (скручивание) белковых молекул в водном растворе (что очень близко к условиям in vivo-экспериментов) в виде рентгеновского молекулярного фильма с разрешением в 100 пикосекунд.
| После потери лиганда в структуре димерного гемоглобина произошли изменения. Расстояние между половинками постепенно уменьшилось, и произошёл поворот на три градуса. (Илл. KAIST / KEK / Tokyo Institute of Technology /Japan Science and Technology Agency.) |
Гемоглобин двухстворчатых моллюсков состоит из двух слабо связанных между собой фрагментов, каждый из которых содержит комплекс железа с порфирином. Молекулы кислорода (обратимо) или угарного газа (почти необратимо) связываются с атомом железа и таким образом переносятся в кровь. В рассматриваемой работе молекулярный комплекс гемоглобина и монооксида углерода подвергался облучению лазером в течение короткого времени. Изменения в молекулярной структуре протеина, происходящие после этого, отслеживались методом разрешённого по времени рассеяния рентгеновских лучей растворами макромолекулярных соединений.
Лазерное облучение использовалось для разрыва связей между железно-порфириновым основанием и монооксидом углерода, результатом чего явилось достижение переходного состояния, в котором монооксид углерода диссоциирует прочь от протеина. При этом молекула гемоглобина постепенно изменялась в течение от 100 пикосекунд до 10 миллисекунд, а расстояние между двумя фрагментами становилось всё короче с постепенным примерным трёхградусным скручиванием друг относительно друга.
Таким образом, получился вполне себе революционный метод, позволяющий визуализировать движения различных протеинов в почти натуральных условиях, подобных тем, что существуют при in vivo-экспериментах.
Можно надеяться, что методика поможет проанализировать молекулярные функции других важных белков в условиях, максимально приближенных к боевым.
Подготовлено по материалам High Energy Accelerator Research Organization.
