Бешеные белки лучше выживают
Прионные белки, вызывающие коровье бешенство, не уязвимы для иммунной системы и даже для разрушительного теплового воздействия. А вот дрожжам тот же механизм помогает выжить, в трудные минуты запуская мгновенную адаптацию в ответ на внешние стрессовые условия.
Если у вас был тяжелый день, то наверняка под вечер вам захочется чем-нибудь скрасить свое существование. Многие в данном случае идут на поводу у своих гастрономических пристрастий, забывая о тяготах жизни за добрым куском отбивной или сладостями. Однако вы вряд ли захотите есть посуду и закусывать её вилкой с ножом, даже если окажетесь вероломно уволенными без гроша в кармане.
А вот обычным пекарным дрожжам не страшны последствия любого кризиса: согласно новым данным, опубликованным в PLoS Biology, они умеют моментально подстраиваться под резко ухудшающиеся условия окружающей среды, в том числе и путем обретения возможности питаться материалами, до этого в пищу не пригодными.
Справедливости ради стоит сказать: эти одноклеточные грибы посуду, по крайней мере пока, в своё меню включать не намерены.
Такая стремительная эволюция дрожжей обусловлена механизмом так называемого мисфолдинга – неправильной упаковки белков – который, будучи один раз запущенным, идет лавинообразно, обнажая скрытые возможности генетической изменчивости. Тот же самый механизм виновен в возникновении страшных инфекций – прионов, открытых лишь в конце пошлого века.
Команда Сьюзан Линдквист из Массачусетского технологического института показала, что мисфолдинг гораздо чаще возникает в том случае, если на колонию дрожжей налагаются очень суровые внешние условия, требующие быстрой реакции.
Клетки всех живых организмов содержат ДНК, большая часть которой не участвует в непосредственном кодировании белков, обеспечивающих нормальную жизнедеятельность. Эти некодирующие участки достались современным видам от предков, возможно, выключившись из работы в процессе эволюционного развития. По мнению многих теоретиков эволюции,
эти некодирующие участки остаются в геноме для того, чтобы в один не самый прекрасный день помочь организму, оказавшемуся в чрезвычайной ситуации, быстро превратиться в новую форму.
Линдквист утверждает, что обнаружила такой механизм у дрожжей, и базируется он на присутствии в организме прионного белка, названного [PSI+].
Белки прионы известны прежде всего тем, что вызывают коровье бешенство, прекрасно передающееся по пищевой цепи. Прионы не разрушаются организмом и устойчивы к термическому воздействию. Попав в организм, такие белки, являющиеся, по сути, теми же самыми белками, которые организм использует для нормальной работы, но неправильно свернутыми, начинают перестраивать по своему образу и подобию другие молекулы, попадающиеся им на пути.
Как только в организме достигается пороговая концентрация прионов, человек становится обречен на мучительную смерть, что, возможно, стало причиной исчезновения неандертальцев.
Линдквист впервые удалось показать, что прионы вовсе не обязательно являются агентами разрушения, а, наоборот, способны оказывать положительное влияние на организм и популяцию.
Справедливости ради стоит отметить: гипотеза об эволюционном значении приона [PSI+] в дрожжах выдвигалась и ранее, но получила достоверное подтверждение только сейчас. Белок [PSI+] до превращения в «страшный и ужасный» прион участвует в синтезе других белков в дрожжевой клетке. Но стоит ему пройти обряд мисфолдинга, и процесс синтеза новых белков меняется, задействовав скрытое генетическое разнообразие ДНК.
В результате обладающие абсолютно одинаковым геномом дрожжи выглядят и ведут себя совершенно по-разному, правда, большей частью не выделяются особой выживаемостью или даже демонстрируют более слабые показатели.
А вот четверть всех «прионных» дрожжей оказываются более жизнеспособными, употребляя в пищу то, что до этого было не пригодным для питания, или выдерживая действие тех антимикотиков, которые ранее неминуемо приводили к гибели грибов.
Чтобы проверить свою гипотезу об эволюционном начале прионной адаптации дрожжей, ученые выяснили, какие именно гены вызывают появление в организме прионной версии белка [PSI+]. Для этого пришлось переворошить весь геном Saccharomyces cerevisiae, благо он был давно секвенирован, и изучить способность переходить в прионное состояние 4700 штаммов дрожжей, каждый из которых был лишен определенного гена. Поскольку отвечающих за это генов оказалось не меньше сотни, то Линдквист и коллегам пришлось составить своеобразный «генетический профиль» прионного состояния.
Но даже в отсутствие соответствующих генов и стрессовой нагрузки обряд мисфолдинга не исключен, правда, полное превращение происходит лишь в одном случае из миллиона.
Как именно возник такой механизм быстрой эволюции, ученые пока не берутся судить, однако подтверждение гипотезы о том, что опасные белки играют важную роль в быстрой эволюции, наверняка заставит ученых пересмотреть свои взгляды на теорию и практику пока еще во многом загадочных форм биологических молекул.
