Эволюция биосинтеза белка могла начаться до появления рибосом
Во время биосинтеза рибосома строит полипептидную цепь в соответствии с кодом, который она читает на матричной РНК. Сырьё для постройки белка приходит к рибосоме в виде аминоацилированных транспортных РНК: к каждой такой тРНК прикреплена аминокислота. тРНК нужна для того, чтобы распознать трёхнуклеотидное слово в мРНК. Не вдаваясь в подробности, скажем, что для каждой аминокислоты есть своя тРНК-переводчик, и аминокислота должна соединиться с той тРНК, которая соответствует нужному нуклеотидному слову в мРНК.
Аминокислот, участвующих в биосинтезе белка, двадцать, и важно, чтобы каждая из них нашла свою тРНК. И тут на сцене появляются особые ферменты, называемые аминоацил-тРНК-синтетазами: они и соединяют аминокислоты и тРНК. Но не просто соединяют: они ещё и проверяют правильность соединения, то есть выполняют редакторскую работу: если аминокислота связалась с чужой тРНК, фермент разрушает связь и образует новую, уже с другой тРНК. Такое редактирование происходит и в рибосоме, которая сверяет тРНК с последовательностью в мРНК, однако точность редактирования на уровне аминоацил-тРНК-синтетаз в 100 раз выше, чем на рибосоме. Следовательно, важность этих ферментов трудно переоценить, и механизм их работы изучали целые армии исследователей.
Однако после того, как механизм работы этих ферментов стал более или менее понятен, возник другой вопрос — об их эволюции. Как развивались аминоацил-тРНК-синтетазы, были ли у них какие-то предки, с чем они работали на заре своей истории? Отчасти на эти вопросы отвечает работа Густаво Каэтано-Анольеса и его сотрудников из Иллинойсского университета в Урбане и Шампейне (США), опубликованная в PLoS ONE. Профессор Каэтано-Анольес известен своим интересом к эволюции процесса биосинтеза (так, он противник гипотезы «мира РНК»), поэтому его очередная статья, как выражаются в таких случаях, «является частью большого проекта».
На этот раз исследователи попытались проследить эволюционную судьбу различных доменов (или структурно-функциональных единиц) молекул аминоацил-тРНК-синтетаз. Логика тут, если опять же не вдаваться в тонкости, довольно простая: если какое-то изменение, какая-то мутация в молекуле встречается у небольшого числа организмов, то эта черта относительно свежая, эволюционно молодая. Если же какая-то особенность в молекуле наблюдается у многих разновидностей белка, то это говорит об эволюционной древности.
Оказалось, что в молекулах аминоацил-тРНК-синтетаз самые древние части — те, что соединяют аминокислоту и тРНК и разрывают связь, если она оказалась неправильной. А вот области белка, которые отвечают за распознавание самой тРНК и дают указание, какую аминокислоту нужно присоединить, оказались эволюционно молодыми. То есть аминоацил-тРНК-синтетазы как будто научились сначала сшивать две молекулы и только потом распознавать, что именно они сшивают.
Из этого можно было бы сделать вывод, что прежде аминоацил-тРНК-синтетазы работали с какими-то другими молекулами. Исследователям удалось установить сходство ферментов с другими белками, которые могут образовывать дипептиды (то есть сшивать вместе две аминокислоты) безо всякой рибосомы. О том, что какой-то безрибосомный белковый синтез, ограниченный вот такими дипептидами, существует в природе, известно было давно, но никто рассматривал его как предковую форму рибосомного биосинтеза.
Иными словами, биосинтез белка мог в какой-то мере существовать и без сложнейшей рибосомной машинерии, с её кучей белков и специальных рибосомных РНК. Потом уже, по мере развития нуклеиновых кислот и усиления взаимодействия между ними и белками, аминоацил-тРНК-синтетазы приобрели «надстройки», позволяющие им работать с новыми партнёрами.
Впрочем, считаем нужным напомнить сторонникам и противникам «белковых» и «нуклеиновых» теорий возникновения жизни, что и та и другая остаются пока лишь гипотезами, не имеющими окончательного подтверждения.
Подготовлено по материалам Иллинойсского университета в Урбане и Шампейне.
