Голландские учёные создали такую вирусную протеиновую оболочку, которая самоорганизуется под действием различных механизмов в зависимости от внешних условий. Наличие таких механизмов позволяет получить контроль над процессом самосборки и самораспада структур, которые могут использоваться и в качестве носителя лекарственных препаратов, и как ценнейшие нанореакторы.
Исследователи из университетов Неймегена и Твенте модифицировали протеин капсида вируса умеренной крапчатости коровьего гороха чувствительным к температуре эластин-подобным полипептидом (ELP). Интересно, что, в отличие от «природного» капсида, новый самоорганизуется при физиологическом рН ~7,5.
| В зависимости от условий среды вирусный протеин, модифицированный ELP (синий), самоорганизуется в капсид с внутренними полостями разных размеров. (Иллюстрация ACS.) |
Самосборка немодифицированного капсида тоже сильно зависит от рН среды, но требует гораздо более кислых условий. Так, при рН 5 наблюдается сборка оболочки с диаметром внутренней полости около 28 нм. Однако после модификации протеина капсида с помощью чувствительного к температуре ELP появилась возможность управлять самосборкой не только посредством рН, но и при помощи температуры. Ниже определённой температуры, которая может быть запрограммирована последовательностью аминокислот ELP, доминирует обычный механизм контроля на основе рН среды. А при температуре выше «критической» самосборка капсидов с диаметром внутренней полости 18 нм происходит вне зависимости от рН.
В обоих случаях капсулы имеют в центре полость, окружённую концентрическими слоями: внешний слой представляет собой обычный протеин капсида, а внутренний является полипептидом ELP. Так происходит потому, что ELP привязывается к тому концу протеина капсида, который при его формировании будет сам по себе находиться внутри стабилизированной структуры.
Отчёт об исследовании опубликован в Journal of the American Chemical Society.
Подготовлено по материалам Chemical & Engineering News.
